Pourquoi les recherches sur les prions viennent-elles d’être suspendues en France ?

 [EN VIDÉO] Cerveau en 3D réalisé grâce à l’IRMa 3D  En utilisant le nouveau logiciel d’IRMa 3D, une animation 3D peut être créée à partir d’une image IRM. Le détail frappant de ces mouvements amplifiés animés peut aider à identifier des anomalies, telles que celles causées par des blocages de fluides rachidiens, comprenant le sang et le liquide céphalorachidien dans le cerveau.

C’est une décision qui a été prise conjointement par l’Anses, le CEA, le CNRS, l’Inrae et l’Inserm, et appuyée par le ministère de l’Enseignement supérieur, de la recherche et de l’innovation. Les laboratoires français ont suspendu provisoirement – pour trois mois – la recherche sur les prions depuis le 27 juillet 2021.

Une mesure de précaution encouragée par la découverte d’un cas possible de la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez un ancien chercheur de l’Inrae qui a travaillé sur les prions. Cette dégénérescence du cerveau peut avoir plusieurs origines : génétique, sporadique ou iatrogène, c’est-à-dire une infection via un instrument contaminé. La forme contractée par l’ancien chercheur n’est pas encore connue.

Ce n’est pas un cas unique. En 2019, une assistante-ingénieur est décédée de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Elle avait été infectée en 2010 à la suite d’une blessure lors d’une expérimentation. L’enquête menée après cet incident a conclu « à la conformité réglementaire des laboratoires visités », écrit l’Inserm dans son communiqué de presse.

À gauche, la protéine prion normale, avec les hélices alpha. À droite, la protéine prion pathologique, avec les feuillets bêta. 

Une protéine comme agent infectieux

L’agent étiologique de la maladie de Creutzfeldt-Jakob est la protéine prion (PrP^c), une protéine exprimée dans beaucoup de cellules du corps. Dans sa forme saine et active, elle est structurée par des hélices alpha. Mais elle peut aussi prendre une forme pathologique, constituée de feuillets bêta. On l’appelle alors PrPc^sc ou scrapie.

Sous cette forme, elle s’agglomère dans les cellules et peut transformer les protéines prions saines en scrapie en leur transmettant leur structure anormale. Cet agent infectieux est le seul connu dépourvu d’acides nucléiques, les briques constituantes de l’ADN et l’ARN.

L’accumulation des scrapie est lente et ses effets néfastes apparaissent plusieurs années après la contamination. Le diagnostic est difficile et la maladie à prions est souvent confirmée post-mortem. En effet, après la déclaration des premiers symptômes, la maladie évolue rapidement jusqu’au décès du patient. Aucun traitement spécifique n’existe, les médecins ne peuvent que soulager les symptômes.

Source: futura